Wetenschap - 12 september 2002

Lichtflitsje laat zien dat enzym beweegt

Lichtflitsje laat zien dat enzym beweegt

Kleine, supersnelle lichtpulsjes van een miljardste seconde of nog korter vertelden ir Petra van den Berg wat er gebeurt als enzymen hun werk doen. "We wisten al hoe ze eruit zagen", zegt de promovenda. "Maar toen we deze lichtsignaaltjes konden opnemen zagen we pas wat er met enzymen gebeurt als ze hun werk doen. Ze bewegen. Net als machines in een fabriek."

Enzymen zijn eiwitten die in levende wezens de ene stof omzetten in de andere. De drie enzymen die Van den Berg bestuurde, hadden met elkaar gemeen dat ze allemaal de vitamine B2 nodig hadden als hulpstof. Daarom bestudeerde Van den Berg ook juist die enzymen, zegt promotor prof. Ton Visser van de leerstoelgroep Biochemie.

"Al je vitamine B2 bestraalt met blauw licht geeft hij weer groen licht af. Soms meer, soms minder. Dat hangt af van de plaats die de vitamine in het enzym inneemt. Je moet het enzym zien als een grote klodder spaghetti, en de vitamine als een luciferstokje dat je daarin steekt."

Van den Berg liet het enzym zijn werk doen onder een soort microscoop, die de vitamine bestraalde met blauw licht en tegelijkertijd het groene licht registreerde.

E?n van de enzymen die Van den Berg onderzocht was thioredoxine reductase of TrxR, een eiwitje dat andere eiwitten in de cel helpt opvouwen zodat ze minder ruimte in beslag nemen. Van den Berg weet nu ongeveer hoe het enzym dat doet. "Het enzym bestaat uit vier verschillende klonten van eiwitslierten. Als het enzym in de buurt komt van zijn grondstof, schikt ??n kluwen een beetje op. De om te vouwen eiwitten kunnen dan ??n voor ??n in het hart van het enzym komen, waar de eigenlijke bewerking plaatsvindt."

In het hart van het enzym zit ook de B2-vitamine, die groen licht geeft als hij wordt aangestraald. Maar als de vitamine zich in de buurt bevindt van sommige aminozuren, dan wordt de lichtafgifte minder. Welke aminozuren dat zijn, dat is bekend. Net zoals bekend is waar die aminozuren zitten in het enzym, of hoe het moleculaire bouwwerk van het enzym er driedimensionaal uitziet.

"Als het enzym werkt, en zijn grondstof opneemt, varieert de lichtafgifte", zegt Van den Berg. "Als de stukjes van het enzym met de lichtslurpende aminozuren in de buurt van de vitamine komen wordt het licht zwakker. Bewegen ze er juist van weg, dan wordt het licht weer sterker. Het gaat allemaal in extreem korte tijd. Je moet denken aan een duizendste van een miljardste seconde. Zonder speciale apparatuur kun je het niet zien."

Omdat er al zoveel bekend is over de structuur van het enzym, kon Van den Berg uit de atomaire lichtpulsjes afleiden hoe het enzym beweegt. "Het enzym zet stoffen om en verandert tijdens dat proces van structuur. Het is echt fascinerend."

"Dit is bijzonder onderzoek", vertelt promotor Visser. "Dit doen we nu al een paar jaar. Je kunt wel zeggen dat Wageningen zich hiermee in de voorste linies van de wetenschap bevindt." | W.K.

Petra van den Berg promoveerde op 11 september bij prof. Ton Visser van de leerstoelgroep Biochemie en verbonden aan de VU, en Colja Laane, voormalig hoogleraar Biochemie.

Re:ageer