Wetenschap - 27 juni 1996

Enzym verwijdert proton om sneller te kunnen werken

Enzym verwijdert proton om sneller te kunnen werken

Waren biochemici twintig jaar geleden nog tevreden met het zuiveren van nieuwe eiwitten inmiddels willen ze weten hoe eiwitten er van binnen uitzien en hoe ze precies reacties katalyseren. Dr ir J.C.J. Peelen, die 12 juni promoveerde bij prof. dr C. Veeger, probeerde met de techniek kernspinresonantie (NMR) iets te weten te komen over zogeheten flavoproteinen. Deze enzymen komen voor in alle organismen. Ze zijn betrokken bij ondermeer ademhaling, stikstofbinding en het herstel van fouten in DNA.

De enzymen kenmerken zich doordat ze de geelkleurende stof flavine bevatten. Flavines alleen kunnen een scala aan chemische reacties katalyseren via het overdragen van elektronen. Maar verpakt in een eiwit kunnen ze slechts enkele reacties versnellen. Daarbij bepaalt het soort eiwit welke reacties ze in de cel versnellen.

Peelen keek naar het flavodoxine van een bacterie die stikstof bindt. Met NMR bepaalde hij welk stuk eiwit interactie heeft met een stikstofbindend enzym in die bacterie, het nitrogenase. Voor stikstofbinding is dit contact belangrijk, omdat het flavodoxine elektronen moet overdragen aan het nitrogenase-enzym. De studie leerde hem dat het stukje eiwitketen dat contact maakt met nitrogenase uniek is voor het flavodoxine.

Bij een flavo-eiwit dat bij gist een fenol omzet, ontdekte hij iets anders. Wanneer dit enzym eerst een positief geladen proton van het fenol verwijdert, kan het sneller omzetten. De vondsten lichten echter maar tipjes van de sluier op, concludeert de promovendus. Er blijven nog heel veel vragen over."

Re:ageer